BIOQUIMICA - TRABAJO COLABORATIVO 1

 

BIOQUÍMICA

TRABAJO COLABORATIVO 1.

a) El ADN, es la molécula en cargada de transmitir las características hereditarias, la cual es copiada en una molécula de ARN mensajero por un proceso que se llama transcripción y este ARN es leído en los ribosomas uniendo aminoácidos para conforma polipéptidos en un procedimiento llamado traducción. 

Alcances de la solución del problema: 

En su análisis tenga presente: composición y estructura de los ácidos nucleídos, desde sus unidades más sencillas, los nucleótidos, hasta la organización más compleja dirigida por histonas y otras proteínas. Además de la implicación bioquímica a que conlleva la formación de proteínas y el código genético. 

SITUACIÓN PRESENTADA PARA EL APRENDIZAJE BASADO EN PROBLEMAS (ABP) 

a) MAÍZ RESISTENTE A INSECTOS (MAÍZ BT) "Bt" deriva de Bacillus thuringiensis. La biotecnología moderna ofrece una solución efectiva contra el barrenador del tallo (Diatraea saccharalis), un insecto que constituye la principal plaga de los cultivos de maíz en la Argentina. Mediante técnicas de ADN recombinante se ha logrado que las plantas de maíz produzcan una proteína insecticida que elimina a las larvas que se alimentan de sus hojas o tallos. A este maíz transgénico se lo denomina maíz Bt ya que el gen que codifica para la proteína insecticida (y que se introduce en la planta mediante ingeniería genética) proviene de la bacteria Bacillus thuringiensis. 

El Bacillus thuringiensis es un tipo de microorganismo que habita normalmente el suelo y contiene unas proteínas tóxicas para ciertos insectos. Estas proteínas, denominadas Cry, se activan en el sistema digestivo de la larva provocando la parálisis del mismo, por lo que el insecto deja de alimentarse y muere a los pocos días. En resumen, el maíz Bt es un maíz transgénico que produce en sus tejidos las proteínas Cry. Las toxinas Cry son consideradas inocuas para mamíferos, pájaros e insectos “no-blanco”. Los beneficios que presenta el maíz Bt se centran en la posibilidad que tiene el agricultor de cultivarlo usando menos insecticidas, lo que constituye, además, un beneficio directo para el medio ambiente. 

Actualmente, alrededor del 66 % del maíz cultivado en Argentina es Bt. 

1. Indicar qué es lo que se observa en la figura y 

¿cómo se llaman las distintas estructuras que conforman esta molécula? 

¿Cómo interactúan para dar la conformación espacial? 

¿Porque se da complementariedad?

 
2. Bioquímicamente como está estructurado el ADN (Nucleótidos) 

3. ¿Qué relación existe entre ADN y gen?

4. ¿Cuál es la relación bioquímica entre gen y proteína? 

5. ¿Qué es el código genético? y 

¿cuál es la relación del RAN mensajero y los aminoácidos? 

6. Explica por qué la obtención de maíz Bt es una técnica de biotecnología moderna y no una técnica tradicional. 

7. ¿A qué llamamos ADN recombinante? 

8. ¿Qué es un organismo genéticamente modificado? 

9. Considerando las técnicas de ingeniería genética, responde las siguientes consignas: 

-a) ¿Cuál sería el gen de interés para lograr el maíz resistente a insectos? 

-b) ¿Cuál es la proteína que se sintetiza a partir de ese gen? 

-c) ¿Cuál es el organismo de origen y el organismo receptor del gen? 

10. Investiga acerca de los beneficios/perjuicios de cultivar maíz Bt ¿Busca otros ejemplos en los cuales se aplican estas técnicas? 

 

B) Las enzimas son proteínas, moléculas complejas de los seres vivos, que se encargan de catalizar (es decir, de acelerar) las reacciones del metabolismo. Aunque las reacciones químicas de muchos pasos metabólicos pueden ocurrir en forma espontánea, prácticamente todas ellas transcurrirían con una enorme lentitud si no existieran las enzimas. Éstas aceleran mucho (habitualmente mucho más de un millón de veces) las reacciones individuales del metabolismo. 

Alcances de la solución del problema: 

En la primera parte describa las principales características estructurales de las enzimas, sitio activo, la formación de complejos y la cinética enzimática Modelo de Michaelis y Menten (Dependencia de la concentración de sustrato). Para esta actividad realice el cálculo de la tabla 1. Para dichos cálculos consulte el documento Aplicación de las herramientas informáticas en el tratamiento de la información científico de Mauricio Restrepo Gallego

B) Descripción 

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones metabólicas. Generalmente son proteínas de elevada masa molecular, cuya actividad catalítica depende de una estructura tridimensional precisa (conformación nativa), de tal manera que su alteración puede afectar negativa o positivamente a su actividad. Para ser activas, muchas enzimas requieren la unión, ya sea mediante interacciones débiles o por enlaces covalentes, de compuestos adicionales de naturaleza no proteica llamados cofactores, (metales como Fe, Cu, Ni o Mo, entre otros) u orgánicos, en cuyo caso se denominan coenzimas. La enzima inactiva desprovista del cofactor es la apoenzima, mientras que el complejo enzimático activo formado por la apoenzima unida al cofactor se conoce como holoenzima. 

En general, una reacción enzimática consiste en la transformación de uno o varios sustratos en uno o varios productos en un proceso catalizado por la enzima. Esto se suele esquematizar de la siguiente forma: E + S ↔ES ↔E + P Donde E es la enzima, S su sustrato, ES el complejo enzima-sustrato y P el producto de la reacción. Precisamente, una de las propiedades de las enzimas es la elevada especificidad que suelen presentar por su(s) sustrato(s). 

En una reacción enzimática influyen muchos factores, entre los que destacan la concentración de los sustratos, la concentración de la enzima, la presencia de sustancias activadoras o inhibidoras, el pH, la temperatura y la fuerza iónica. Para cuantificar la actividad enzimática hay que conocer la cantidad de enzima que cataliza la transformación de una cierta cantidad de sustrato en producto en un tiempo determinado. Cuando se mide una actividad enzimática se puede utilizar como unidad de medida el katal (kat), que es la cantidad de enzima necesaria para la conversión de un mol de sustrato en un segundo, o la denominada unidad (U) de actividad, que generalmente se define como la cantidad de enzima requerida para la transformación de un micromol (μmol) de sustrato por minuto. 

Problema 

Paso1. Un inhibidor enzimático es algún compuesto que impide que alguna, o algunas, enzimas catalicen. Este tipo de compuestos son específicos, o sea que pueden inhibir a un grupo de enzimas pero no tener ninguna actividad con otras enzimas. Los denominadas inhibidores, incluyen muchos fármacos, antibióticos, conservadores alimentarios y venenos. 

La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva. 

La inhibición enzimática irreversible se conoce también como "envenenamiento" del enzima. Por ejemplo algunos compuestos organofosforados tóxicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la actividad del sistema nervioso. 

Expliquen en que consiste el caso expuesto anteriormente y den ejemplos complementarios sobre envenenamientos. 

¿Por qué se dice que es irreversible? 

¿Qué es un antídoto? 

INHIBICIÓN REVERSIBLE. 

Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzima-sustrato. 

¿Qué tipos inhibición reversible existe? 

¿Qué quiere decir describa casos puntuales donde expliques la interacción de los inhibidores, las enzimas y los productos?

Paso2. 

Describa las principales características estructurales de las enzimas, sitio activo, la formación de complejos y la cinética enzimática Modelo de Michaelis y Menten (Dependencia de la concentración de sustrato). 

Para esta actividad realice el cálculo de la tabla 1. Para dichos cálculos, utiliza el método de Lineweaver – Burk, Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/[S]. De esta gráfica, determine los valores para Vmax y Km, determinando los recíprocos de los interceptos en y y x de la gráfica. 

Consulte el documento: Aplicación de las herramientas informáticas en el tratamiento de la información científico de Mauricio Restrepo Gallego Tabla 1. Valores para realizar el cálculo por Lineweaver – Burk 

[S] (mM) Vo (mM/min) 

50                       10 

100                    19 

160                    29 

190                    34 

210                    44 

240                   49 

290                   46 

300                   51 

400                   58 

500                   63 

720                    73 

800                   81 

1000                 87